{"id":2332,"date":"2013-07-18T06:40:12","date_gmt":"2013-07-18T06:40:12","guid":{"rendered":"https:\/\/mycor.iam.inrae.fr\/IAM\/?p=2332"},"modified":"2013-07-18T06:40:12","modified_gmt":"2013-07-18T06:40:12","slug":"phd-position","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/mycor.iam.inrae.fr\/IAM\/?p=2332","title":{"rendered":"PhD position"},"content":{"rendered":"<h1 style=\"text-align: center;\"><b>Analyse fonctionnelle des prot\u00e9ines participant \u00e0 l\u2019assemblage des centres fer-soufre dans le chloroplaste<\/b><\/h1>\n<p style=\"text-align: justify;\">\u00a0<b>UMR IaM Interactions Arbres Microorganismes, Equipe r\u00e9ponse aux stress et r\u00e9gulation redox.<\/b><\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Le fer est essentiel pour la nutrition des plantes mais il peut \u00e9galement \u00eatre toxique \u00e0 travers la formation d\u2019esp\u00e8ces oxyg\u00e9n\u00e9es r\u00e9actives pouvant conduire \u00e0 un stress oxydant. Ce m\u00e9tal est pr\u00e9pond\u00e9rant pour de nombreux processus physiologiques (photosynth\u00e8se, respiration, assimilation du soufre et de l\u2019azote) \u00e9tant pr\u00e9sent dans de nombreuses m\u00e9talloprot\u00e9ines, comme celles contenant des centres fer-soufre (Fe-S) et des h\u00e8mes. L\u2019assemblage des centres Fe-S requiert des machineries sp\u00e9cifiques, toutefois le r\u00f4le exact des diff\u00e9rentes prot\u00e9ines impliqu\u00e9es est encore peu caract\u00e9ris\u00e9, en particulier chez les plantes.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">L\u2019objectif est de d\u00e9velopper une analyse fonctionnelle de prot\u00e9ines candidates participant \u00e0 la machinerie d\u2019assemblage chloroplastique, appel\u00e9e SUF (pour sulfur mobilisation). Nous souhaitons ainsi produire les prot\u00e9ines recombinantes correspondantes dans la bact\u00e9rie <i>Escherichia coli<\/i> et les purifier afin de d\u00e9terminer le type de centres fer-soufre qu\u2019elles sont capables d\u2019incorporer. Dans un second temps, leur capacit\u00e9 \u00e0 interagir deux \u00e0 deux sera test\u00e9e \u00e0 l\u2019aide d\u2019approches biochimiques et d\u2019exp\u00e9riences de transfert <i>in vitro <\/i>de centres fer-soufre. Les interactions seront \u00e9galement v\u00e9rifi\u00e9es <i>in vivo<\/i> par des approches de double hybride en levure et<i> in planta<\/i> par des approches de co-immunopr\u00e9cipitation et de co-localisation par fluorescence. Le d\u00e9veloppement de senseur fluorescent permettant de suivre <i>in vivo<\/i> et de mani\u00e8re dynamique l\u2019assemblage de centres fer-soufre dans une prot\u00e9ine donn\u00e9e sera \u00e9galement envisag\u00e9.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">\n<p style=\"text-align: justify;\"><b>Contact\u00a0: Pr Nicolas Rouhier, Membre junior de l\u2019Institut Universitaire de France.<\/b><\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\"><b>Mail\u00a0: Nicolas.Rouhier@univ-lorraine.fr ; Tel\u00a0: 03 83 68 42 25<\/b><\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">\n<p style=\"text-align: justify;\"><b>Production scientifique\u00a0r\u00e9cente majeure en lien avec le sujet:<\/b><\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">1. Mapolelo DT, Zhang B, Randeniya S, Albetel AN, Li H, Outten CE, Couturier J, <b>Rouhier N<\/b>, Johnson MK. Monothiol glutaredoxins and A-type proteins: Partners in Fe-S cluster trafficking.<b> Dalt trans.<\/b> 2013, 42:3107-15.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">2. Couturier J, Stroher E, Albetel AN, Roret T, Muthuramalingam M, Tarrago L, Seidel T, Tsan P, Jacquot JP, Johnson MK, Dietz KJ, Didierjean C, <b>Rouhier N<\/b>. Arabidopsis chloroplastic glutaredoxin C5 as a model to explore the molecular determinants for iron-sulfur cluster binding into glutaredoxins. <b>J Biol Chem<\/b>. 2011, 286:27515-27.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">3. Bandyopadhyay S, Gama F, Molina-Navarro MM, Gualberto JM, Claxton R, Naik SG, Huynh BH, Herrero E, Jacquot JP, Johnson MK, <b>Rouhier N<\/b>. Chloroplast monothiol glutaredoxins as scaffold proteins for the assembly and delivery of [2Fe-2S] clusters. <b>EMBO J. <\/b>2008, 27:1122-33.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\"><b>4. Rouhier N<\/b>, Hideaki Unno H, BandyopadhyayS, Masip L,Kim SK, Hirasawa M, Gualberto JM, Lattard V, Kusunoki M, Knaff DB, Georgiou G, Hase T, Johnson MK, Jacquot JP. Functional, structural and spectroscopic characterization of a glutathione-ligated [2Fe-2S] cluster in poplar glutaredoxin C1. <b>Proc Natl Acad Sci USA <\/b>2007, 104(18):7379-84.<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\"><b>\u00a0<\/b><\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\"><b>Autres indices de production scientifique\u00a0: <\/b><\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">99 articles dans des revues \u00e0 comit\u00e9 de lecture international<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Facteur h\u00a0: 31<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Nombre total de citations\u00a0: 3065<\/p>\n<p style=\"text-align: justify;\">Nombre moyen de citations par article\u00a0: 31<\/p>\n","protected":false},"excerpt":{"rendered":"<p>Analyse fonctionnelle des prot\u00e9ines participant \u00e0 l\u2019assemblage des centres fer-soufre dans le chloroplaste \u00a0UMR IaM Interactions Arbres Microorganismes, Equipe r\u00e9ponse aux stress et r\u00e9gulation redox. 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